リボソームにより合成されたばかりの新生ポリペプチド鎖 (新生鎖)は立体構造をもたず,本来はタンパク質のコアを形成する疎水性の領域が露出しているため凝集の危険にさらされている.細菌における主要な分子シャペロンのひとつであるTrigger Factor (TF) はリボソームexit tunnel近傍に結合し,リボソームから出てきたばかりの新生鎖と相互作用することにより新生鎖の凝集を防ぎ,折りたたみや輸送を補助する.これまでTFの基質認識機構に対する理解はごく限られていたが,NMRを用いた我々の研究によりTFがどのように基質タンパク質と結合して凝集を抑制するのか,その詳細な機構の一端が明らかになりつつある.本発表では構造解析・ダイナミクス解析の結果からTFによる基質認識,さらに折りたたみ補助のメカニズムについて考察する.
主催:バイオAFM先端研究センター
世話人:古寺哲幸(理工研究バイオAFM先端研究センター)内線5662
人生は山あり谷ありです。研究ももちろんそうですし、特定の研究分野、あるいは特定の研究対象についてもそうだと思います。本セミナーでは、光受容7回膜貫通型タンパク質・ロドプシンについて、この20年弱に起こった3つの山(ブレイクスルー)を取り上げながら、私が行ってきた研究(谷??)を紹介させて頂ければと思っています。特に、最近の成果として、ロドプシンの探索と機能解析 [1]、機能変換と創成 [2]、光操作 [3]について触れたいと思います。
[1] J. Biol. Chem. (2011a, 2012, 2013a, 2016), J. Phys. Chem. B (2012, 2013, 2014ab), Angew. Chem. Int. Ed. (2014)主催:バイオAFM先端研究センター
世話人:柴田幹大(数物科学系)内線5927